Anticuerpo
Molécula de inmunoglobulina con su típica forma de Y. En azul se observan las cadenas pesadas con sus cuatro dominios Ig, mientras que en verde se muestran las cadenas ligeras. Entre el tallo (Fracción constante, Fc) y las ramas (Fab) existe una parte más delgada conocida como "región bisagra" (hinge).Los anticuerpos (también conocidos como inmunoglobulinas[1] ) son glucoproteínas del tipo gamma globulina. Pueden encontrarse de forma soluble en la sangre o en otros fluidos corporales de los vertebrados, disponiendo de una forma idéntica que actúa como receptor de los linfocitos B y son empleados por el sistema inmunitario para identificar y neutralizar elementos extraños tales como bacterias, virus o parásitos.
El anticuerpo típico esta constituido por unidades estructurales básicas, cada una de ellas con dos grandes cadenas pesadas y dos cadenas ligeras de menor tamaño, que forman, por ejemplo, monómeros con una unidad, dímeros con dos unidades o pentámeros con cinco unidades. Los anticuerpos son sintetizados por un tipo de leucocito denominado linfocito B. Existen distintas modalidades de anticuerpo, isotipos, basadas en la forma de cadena pesada que posean. Se conocen cinco clases diferentes de isotipos en mamíferos que desempeñan funciones diferentes, contribuyendo a dirigir la respuesta inmune adecuada para cada distinto tipo de cuerpo extraño que encuentran.[2]
Aunque la estructura general de todos los anticuerpos es muy semejante, una pequeña región del ápice de la proteína es extremadamente variable, lo cual permite la existencia de millones de anticuerpos, cada uno con un extremo ligeramente distinto. A esta parte de la proteína se la conoce como región hipervariable. Cada una de estas variantes se puede unir a una "diana" distinta, que es lo que se conoce como antígeno.[3] Esta enorme diversidad de anticuerpos permite al sistema inmune reconocer una diversidad igualmente elevada de antígenos. La única parte del antígeno reconocida por el anticuerpo se denomina epítopo. Estos epítopos se unen con su anticuerpo en una interacción altamente específica que se denomina adaptación inducida, que permite a los anticuerpos identificar y unirse solamente a su antígeno único en medio de los millones de moléculas diferentes que componen un organismo.
El reconocimiento de un antígeno por un anticuerpo lo marca para ser atacado por otras partes del sistema inmunitario. Los anticuerpos también pueden neutralizar sus objetivos directamente, mediante, por ejemplo, la unión a una porción de un patógeno necesaria para que éste provoque una infección.
La extensa población de anticuerpos y su diversidad se genera por combinaciones al azar de un juego de segmentos genéticos que codifican diferentes lugares de unión al antígeno (o paratopos), que posteriormente sufren mutaciones aleatorias en esta zona del gen del anticuerpo, lo cual origina una diversidad aún mayor.[2] [4] Los genes de los anticuerpos también se reorganizan en un proceso conocido como conmutación de clase de inmunoglobulina que cambia la base de la cadena pesada por otra, creando un isotipo de anticuerpo diferente que mantiene la región variable específica para el antígeno diana. Esto posibilita que un solo anticuerpo pueda ser usado por las diferentes partes del sistema inmune. La producción de anticuerpos es la función principal del sistema inmunitario humoral.[5]
martes, 21 de abril de 2009
ALTERACIONESN EN LAS CONFORMACIONES DE LAS PROTEINAS
Prion
Los priones o proteínas priónicas son agregados supramoleculares (glucoproteínas) acelulares, patógenas y transmisibles. Se caracterizan por producir enfermedades que afectan el sistema nervioso central (SNC), denominadas encefalopatías espongiformes transmisibles (EET). Los priones no son seres vivos. El aislamiento de priones a través del seguimiento del nivel de infectividad en las EET demuestra que las partículas infectivas están constituidas total o parcialmente por una forma modificada de la proteína prion. La proteína se expresa en varios tejidos, principalmente en neuronas del SNC, y se une a las membrana celular externa mediante una molécula de glicosil fosfatidil inositol (GPI). No se conoce en la actualidad cómo ocurre este cambio de estructura in vivo y cómo es que este cambio conduce a la EET.
Los resultados experimentales sugieren que la acción patógena de los priones está muy relacionada con la forma modificada de una proteína natural existente en el organismo que, al entrar en contacto con las proteínas originales, las induce a adoptar la forma anómala del prión, mediante un mecanismo todavía desconocido. Todo ello en una acción en cadena que acaba por destruir la operatividad de todas las proteínas sensibles.
Teorías más recientes apuntan a que los priones son proteínas modificadas bajo ciertas circunstancias que favorecieron su caída a un nivel energético muy estable al oligomerizarse, lo que las hace insolubles, inmunes a las proteasas y les cambia su conformación tridimensional. Esta “estabilidad” provoca que dichas proteínas se acumulen en el sistema nervioso, pero se desconoce todavía cómo esta aparición de una nueva estructura provoca enfermedades por acumulación.
De hecho, la “infección” con proteínas priónicas se debe a que, al consumirse, empiezan a actuar en el tejido nervioso como núcleos en torno a los cuales más proteínas se desnaturalizan bajo su acción y se acumulan, formando generalmente fibrillas insolubles.
Enfermedad de Alzheimer
La enfermedad de Alzheimer (EA), también denominada mal de Alzheimer o simplemente alzhéimer1 es una enfermedad neurodegenerativa, que se manifiesta como deterioro cognitivo y trastornos conductuales. Se caracteriza en su forma típica por una pérdida progresiva de la memoria y de otras capacidades mentales, a medida que las células nerviosas (neuronas) mueren y diferentes zonas del cerebro se atrofian. La enfermedad suele tener una duración media aproximada de 10-12 años, aunque esto puede variar.
Los síntomas de la enfermedad como una entidad nosológica definida fueron identificados por Emil Kraepelin,2 mientras que la neuropatología característica fue observada por primera vez por Alois Alzheimer en 1906.3 4 Así pues, el descubrimiento de la enfermedad fue obra de ambos psiquiatras, que trabajaban en el mismo laboratorio. Sin embargo, dada la gran importancia que Kraepelin daba a encontrar la base neuropatológica de los desórdenes psiquiátricos, decidió nombrar la enfermedad alzheimer en honor a su compañero.
El día internacional del Alzheimer se celebra el 21 de septiembre, fecha elegida por la OMS y la Federación internacional de Alzheimer.
Los priones o proteínas priónicas son agregados supramoleculares (glucoproteínas) acelulares, patógenas y transmisibles. Se caracterizan por producir enfermedades que afectan el sistema nervioso central (SNC), denominadas encefalopatías espongiformes transmisibles (EET). Los priones no son seres vivos. El aislamiento de priones a través del seguimiento del nivel de infectividad en las EET demuestra que las partículas infectivas están constituidas total o parcialmente por una forma modificada de la proteína prion. La proteína se expresa en varios tejidos, principalmente en neuronas del SNC, y se une a las membrana celular externa mediante una molécula de glicosil fosfatidil inositol (GPI). No se conoce en la actualidad cómo ocurre este cambio de estructura in vivo y cómo es que este cambio conduce a la EET.
Los resultados experimentales sugieren que la acción patógena de los priones está muy relacionada con la forma modificada de una proteína natural existente en el organismo que, al entrar en contacto con las proteínas originales, las induce a adoptar la forma anómala del prión, mediante un mecanismo todavía desconocido. Todo ello en una acción en cadena que acaba por destruir la operatividad de todas las proteínas sensibles.
Teorías más recientes apuntan a que los priones son proteínas modificadas bajo ciertas circunstancias que favorecieron su caída a un nivel energético muy estable al oligomerizarse, lo que las hace insolubles, inmunes a las proteasas y les cambia su conformación tridimensional. Esta “estabilidad” provoca que dichas proteínas se acumulen en el sistema nervioso, pero se desconoce todavía cómo esta aparición de una nueva estructura provoca enfermedades por acumulación.
De hecho, la “infección” con proteínas priónicas se debe a que, al consumirse, empiezan a actuar en el tejido nervioso como núcleos en torno a los cuales más proteínas se desnaturalizan bajo su acción y se acumulan, formando generalmente fibrillas insolubles.
Enfermedad de Alzheimer
La enfermedad de Alzheimer (EA), también denominada mal de Alzheimer o simplemente alzhéimer1 es una enfermedad neurodegenerativa, que se manifiesta como deterioro cognitivo y trastornos conductuales. Se caracteriza en su forma típica por una pérdida progresiva de la memoria y de otras capacidades mentales, a medida que las células nerviosas (neuronas) mueren y diferentes zonas del cerebro se atrofian. La enfermedad suele tener una duración media aproximada de 10-12 años, aunque esto puede variar.
Los síntomas de la enfermedad como una entidad nosológica definida fueron identificados por Emil Kraepelin,2 mientras que la neuropatología característica fue observada por primera vez por Alois Alzheimer en 1906.3 4 Así pues, el descubrimiento de la enfermedad fue obra de ambos psiquiatras, que trabajaban en el mismo laboratorio. Sin embargo, dada la gran importancia que Kraepelin daba a encontrar la base neuropatológica de los desórdenes psiquiátricos, decidió nombrar la enfermedad alzheimer en honor a su compañero.
El día internacional del Alzheimer se celebra el 21 de septiembre, fecha elegida por la OMS y la Federación internacional de Alzheimer.
DESNATURALIZACION
Desnaturalización (bioquímica)
En bioquímica, la desnaturalización es un cambio estructural de las proteínas o ácidos nucleicos, donde pierden su estructura nativa, y de esta forma su óptimo funcionamiento y a veces también cambian sus propiedades físico-químicas.
Desnaturalización de una proteína
Las proteínas se desnaturalizan cuando pierden su estructura tridimensional (conformación química) y así el característico plegamiento de su estructura.
Las proteínas son filamentos largos de aminoácidos unidos en una secuencia específica. Son creadas por los ribosomas que "leen" codones de los genes y ensamblan la combinación requerida de aminoácidos por la instrucción genética. Las proteínas recién creadas experimentan una modificación en la que se agregan átomos o moléculas adicionales, como el cobre, zinc y hierro. Una vez que finaliza este proceso, la proteína comienza a plegarse sin alterar su secuencia (espontáneamente, y a veces con asistencia de enzimas) de forma tal que los residuos hidrófobos de la proteína quedan encerrados dentro de su estructura y los elementos hidrófilos quedan expuestos al exterior. La forma final de la proteína determina cómo interaccionará
con el entorno.
Si la forma de la proteína es alterada por algún factor externo (por ejemplo, aplicándole calor, ácidos o álcalis), no es capaz de cumplir su función celular.
Éste es el proceso llamado desnaturalización.
Cómo la desnaturalización afecta a los distintos niveles
•En la desnaturalización de la estructura cuaternaria, las subunidades de proteínas se separan o su posición espacial se corrompe.
•La desnaturalización de la estructura terciaria implica la interrupción de:
oEnlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos (como los puentes disulfuros entre las cisteínas).
oEnlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares de aminoácidos.
oEnlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas laterales no polares de aminoácidos.
•En la desnaturalización de la estructura secundaria las proteínas pierden todos los patrones de repetición regulares como las hélices alfa y adoptan formas aleatorias.
•La estructura primaria, la secuencia de aminoácidos ligados por enlaces peptídicos, no es interrumpida por la desnaturalización.
Pérdida de función
La mayoría de las proteínas pierden su función biológica cuando están desnaturalizadas, por ejemplo, las enzimas pierden su actividad catalítica, porque los sustratos no pueden unirse más al centro activo, y porque los residuos del aminoácido implicados en la estabilización de los sustratos no están posicionados para hacerlo.
Reversibilidad e irreversibilidad
En muchas proteínas la desnaturalizacion no es reversible; esto depende del grado de modificación de las estructuras de la proteína.Aunque se ha podido revertir procesos de desnaturalización quitando el agente desnaturalizante, en un proceso que puede tardar varias horas incluso días; esto se debe a que el proceso de reestructuración de la proteína es tentativo, es decir, no asume su forma original inmediatamente, así muchas veces se obtienen proteínas distintas a la inicial, además con otras características como insolubilidad (debido a los agregados polares que puedan unirsele). Recientemente se ha descubierto que, para una correcta renaturalización, es necesario agregar trazas del agente desnaturalizante. Esto fue importante históricamente, porque condujo a la noción de que toda la información necesaria para que la proteína adopte su forma nativa se encuentra en la estructura primaria de la proteína, y por lo tanto en el ADN que la codifica.
Algunos ejemplos comunes
Cuando se cocina el alimento, algunas de sus proteínas se desnaturalizan. Esta es la razón por la cual los huevos hervidos llegan a ser duros y la carne cocinada llega a ser firme.
Un ejemplo clásico de desnaturalización de proteínas se da en la clara de los huevos, que son en gran parte albúminas en agua. En los huevos frescos, la clara es transparente y líquida; pero al cocinarse se torna opaca y blanca, formando una masa sólida intercomunicada. Esa misma desnaturalización puede producirse a través de una desnaturalización química, por ejemplo volcándola en un recipiente con acetona. Otro ejemplo es la nata (nombre que proviene de la desnaturalización), que se produce por calentamiento de la lactoalbúmina de la leche (y que no tiene nada que ver con la crema)
Desnaturalización de ácidos nucleicos
La desnaturalización de ácidos nucleicos como el ADN por altas temperaturas produce una separación de la doble hélice, que ocurre porque los enlaces o puentes de hidrógeno se rompen. Esto puede ocurrir durante la reacción en cadena de la polimerasa; las cadenas del ácido nucleico vuelven a unirse (renaturalizarse) una vez que las condiciones "normales" se restauran. Si las condiciones son restauradas rápidamente, las cadenas pueden no alinearse correctamente.
Factores desnaturalizantes
Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es posible precipitar proteínas de manera selectiva
mediante cambios en:
1.la polaridad del disolvente,
2.la fuerza iónica,
3.el pH,
4.la temperatura.
Efecto de la polaridad del disolvente sobre la estructura de las proteínas
La polaridad del disolvente disminuye cuando se le añaden sustancias menos polares que el agua como el etanol o la acetona. Con ello disminuye el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la molécula proteica, provocando la agregación y precipitación. Los disolventes orgánicos interaccionan con el interior hidrófobo de las proteínas y desorganizan la estructura terciaria, provocando su desnaturalización y precipitación. La acción de los detergentes es similar a la de los disolventes orgánicos.
Estructura de las proteínas
Un aumento de la fuerza iónica del medio (por adición de sulfato amónico, urea o cloruro de guanidinio, por ejemplo) también provoca una disminución en el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la proteína, ya que estos solutos (1) compiten por el agua y (2) rompen los puentes de hidrógeno o las interacciones electrostáticas, de forma que las moléculas proteicas se agregan y precipitan. En muchos casos, la precipitación provocada por el aumento de la fuerza iónica es reversible. Mediante una simple diálisis se puede eliminar el exceso de soluto y recuperar tanto la estructura como la función original. A veces es una disminución en la fuerza iónica la que provoca la precipitación. Así, las proteínas que se disuelven en medios salinos pueden desnaturalizarse al dializarlas frente a agua destilada, y se renaturalizan cuando se restaura la fuerza iónica original.
Efecto del pH sobre la estructura de las proteínas
Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos, pero además de afectar a la envoltura acuosa de las proteínas también afectan a la carga eléctrica de los grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los aminoácidos. Esta alteración de la carga superficial de las proteínas elimina las interacciones electrostáticas que estabilizan la estructura terciaria y a menudo provoca su precipitación. La solubilidad de una proteína es mínima en su punto isoeléctrico, ya que su carga neta es cero y desaparece cualquier fuerza de repulsión electrostática que pudiera dificultar la formación de agregados.
Efecto de la temperatura sobre la estructura de las proteínas
Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan.
Asimismo, un aumento de la temperatura destruye las interacciones débiles y desorganiza la estructura de la proteína, de forma que el interior hidrófobo interacciona con el medio acuoso y se produce la agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada.
En bioquímica, la desnaturalización es un cambio estructural de las proteínas o ácidos nucleicos, donde pierden su estructura nativa, y de esta forma su óptimo funcionamiento y a veces también cambian sus propiedades físico-químicas.
Desnaturalización de una proteína
Las proteínas se desnaturalizan cuando pierden su estructura tridimensional (conformación química) y así el característico plegamiento de su estructura.
Las proteínas son filamentos largos de aminoácidos unidos en una secuencia específica. Son creadas por los ribosomas que "leen" codones de los genes y ensamblan la combinación requerida de aminoácidos por la instrucción genética. Las proteínas recién creadas experimentan una modificación en la que se agregan átomos o moléculas adicionales, como el cobre, zinc y hierro. Una vez que finaliza este proceso, la proteína comienza a plegarse sin alterar su secuencia (espontáneamente, y a veces con asistencia de enzimas) de forma tal que los residuos hidrófobos de la proteína quedan encerrados dentro de su estructura y los elementos hidrófilos quedan expuestos al exterior. La forma final de la proteína determina cómo interaccionará
con el entorno.
Si la forma de la proteína es alterada por algún factor externo (por ejemplo, aplicándole calor, ácidos o álcalis), no es capaz de cumplir su función celular.
Éste es el proceso llamado desnaturalización.
Cómo la desnaturalización afecta a los distintos niveles
•En la desnaturalización de la estructura cuaternaria, las subunidades de proteínas se separan o su posición espacial se corrompe.
•La desnaturalización de la estructura terciaria implica la interrupción de:
oEnlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos (como los puentes disulfuros entre las cisteínas).
oEnlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares de aminoácidos.
oEnlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas laterales no polares de aminoácidos.
•En la desnaturalización de la estructura secundaria las proteínas pierden todos los patrones de repetición regulares como las hélices alfa y adoptan formas aleatorias.
•La estructura primaria, la secuencia de aminoácidos ligados por enlaces peptídicos, no es interrumpida por la desnaturalización.
Pérdida de función
La mayoría de las proteínas pierden su función biológica cuando están desnaturalizadas, por ejemplo, las enzimas pierden su actividad catalítica, porque los sustratos no pueden unirse más al centro activo, y porque los residuos del aminoácido implicados en la estabilización de los sustratos no están posicionados para hacerlo.
Reversibilidad e irreversibilidad
En muchas proteínas la desnaturalizacion no es reversible; esto depende del grado de modificación de las estructuras de la proteína.Aunque se ha podido revertir procesos de desnaturalización quitando el agente desnaturalizante, en un proceso que puede tardar varias horas incluso días; esto se debe a que el proceso de reestructuración de la proteína es tentativo, es decir, no asume su forma original inmediatamente, así muchas veces se obtienen proteínas distintas a la inicial, además con otras características como insolubilidad (debido a los agregados polares que puedan unirsele). Recientemente se ha descubierto que, para una correcta renaturalización, es necesario agregar trazas del agente desnaturalizante. Esto fue importante históricamente, porque condujo a la noción de que toda la información necesaria para que la proteína adopte su forma nativa se encuentra en la estructura primaria de la proteína, y por lo tanto en el ADN que la codifica.
Algunos ejemplos comunes
Cuando se cocina el alimento, algunas de sus proteínas se desnaturalizan. Esta es la razón por la cual los huevos hervidos llegan a ser duros y la carne cocinada llega a ser firme.
Un ejemplo clásico de desnaturalización de proteínas se da en la clara de los huevos, que son en gran parte albúminas en agua. En los huevos frescos, la clara es transparente y líquida; pero al cocinarse se torna opaca y blanca, formando una masa sólida intercomunicada. Esa misma desnaturalización puede producirse a través de una desnaturalización química, por ejemplo volcándola en un recipiente con acetona. Otro ejemplo es la nata (nombre que proviene de la desnaturalización), que se produce por calentamiento de la lactoalbúmina de la leche (y que no tiene nada que ver con la crema)
Desnaturalización de ácidos nucleicos
La desnaturalización de ácidos nucleicos como el ADN por altas temperaturas produce una separación de la doble hélice, que ocurre porque los enlaces o puentes de hidrógeno se rompen. Esto puede ocurrir durante la reacción en cadena de la polimerasa; las cadenas del ácido nucleico vuelven a unirse (renaturalizarse) una vez que las condiciones "normales" se restauran. Si las condiciones son restauradas rápidamente, las cadenas pueden no alinearse correctamente.
Factores desnaturalizantes
Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es posible precipitar proteínas de manera selectiva
mediante cambios en:
1.la polaridad del disolvente,
2.la fuerza iónica,
3.el pH,
4.la temperatura.
Efecto de la polaridad del disolvente sobre la estructura de las proteínas
La polaridad del disolvente disminuye cuando se le añaden sustancias menos polares que el agua como el etanol o la acetona. Con ello disminuye el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la molécula proteica, provocando la agregación y precipitación. Los disolventes orgánicos interaccionan con el interior hidrófobo de las proteínas y desorganizan la estructura terciaria, provocando su desnaturalización y precipitación. La acción de los detergentes es similar a la de los disolventes orgánicos.
Estructura de las proteínas
Un aumento de la fuerza iónica del medio (por adición de sulfato amónico, urea o cloruro de guanidinio, por ejemplo) también provoca una disminución en el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la proteína, ya que estos solutos (1) compiten por el agua y (2) rompen los puentes de hidrógeno o las interacciones electrostáticas, de forma que las moléculas proteicas se agregan y precipitan. En muchos casos, la precipitación provocada por el aumento de la fuerza iónica es reversible. Mediante una simple diálisis se puede eliminar el exceso de soluto y recuperar tanto la estructura como la función original. A veces es una disminución en la fuerza iónica la que provoca la precipitación. Así, las proteínas que se disuelven en medios salinos pueden desnaturalizarse al dializarlas frente a agua destilada, y se renaturalizan cuando se restaura la fuerza iónica original.
Efecto del pH sobre la estructura de las proteínas
Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos, pero además de afectar a la envoltura acuosa de las proteínas también afectan a la carga eléctrica de los grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los aminoácidos. Esta alteración de la carga superficial de las proteínas elimina las interacciones electrostáticas que estabilizan la estructura terciaria y a menudo provoca su precipitación. La solubilidad de una proteína es mínima en su punto isoeléctrico, ya que su carga neta es cero y desaparece cualquier fuerza de repulsión electrostática que pudiera dificultar la formación de agregados.
Efecto de la temperatura sobre la estructura de las proteínas
Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan.
Asimismo, un aumento de la temperatura destruye las interacciones débiles y desorganiza la estructura de la proteína, de forma que el interior hidrófobo interacciona con el medio acuoso y se produce la agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada.
BIOENERGETICA Y ENZIMAS
Sistema
Un sistema (lat. systema, proveniente del griego σύστημα) es un conjunto de funciones, virtualmente referenciada sobre ejes, bien sean estos reales o abstractos.
Seres vivos como sistemas abiertos
Todos los sistemas vivos operan y evolucionan dentro de los límites de
las leyes básicas de la física y de la química. Así, las leyes de la termodinámica
que establecen las relaciones que se producen entre las distintas
formas de energía y sus transformaciones, son particularmente importantes
para comprender la vida.
Desde el punto de vista de la termodinámica, los seres vivos son sistemas
abiertos, es decir, intercambian materia y energía con el medio.
De acuerdo con la primera ley de la termodinámica o ley de la conservación
de la energía, la energía puede transformarse de una forma en
otra y se mantiene constante en el universo. En este sentido, la energía
proveniente del Sol llega a la Tierra en forma de luz y calor. En las plantas
y en las bacterias fotosintéticas, la energía lumínica es utilizada para
sintetizar moléculas orgánicas, por medio de la fotosíntesis. En este proceso,
se unen moléculas simples, a través de enlaces químicos, formando
moléculas más complejas, como los azúcares. La energía presente en
estos enlaces, es una forma de energía química que, posteriormente, a
través de reacciones de oxidación que ocurren en el interior de las células,
los organismos transforman en otros tipos de energía que les permiten
efectuar sus funciones vitales (nutrición, reproducción y relación).
Todos los procesos de la vida requieren energía. Las plantas transforman la
energía lumínica del Sol, en energía química, que se almacena en los enlaces
de las moléculas sintetizadas durante la fotosíntesis. Cuando estos enlaces se
rompen, liberan energía, la que es utilizada para llevar a cabo los procesos
metabólicos del vegetal. Luego, un animal al alimentarse del pasto, utiliza
la energía que las plantas transformaron y almacenaron, para realizar sus
propias reacciones químicas.
Termodinámica
La termodinámica (del griego θερμo-, termo, que significa "calor" 1 y δύναμις, dinámico, que significa "fuerza" 2 ) es una rama de la física que estudia los efectos de los cambios de la temperatura, presión y volumen de los sistemas físicos a un nivel macroscópico. Aproximadamente, calor significa "energía en tránsito" y dinámica se refiere al "movimiento", por lo que, en esencia, la termodinámica estudia la circulación de la energía y cómo la energía infunde movimiento. Históricamente, la termodinámica se desarrolló a partir de la necesidad de aumentar la eficiencia de las primeras máquinas de vapor.
El punto de partida para la mayor parte de las consideraciones termodinámicas son las leyes de la termodinámica, que postulan que la energía puede ser intercambiada entre sistemas físicos en forma de calor o trabajo. También se postula la existencia de una magnitud llamada entropía, que puede ser definida para cualquier sistema. En la termodinámica se estudian y clasifican las interacciones entre diversos sistemas, lo que lleva a definir conceptos como sistema termodinámico y su contorno. Un sistema termodinámico se caracteriza por sus propiedades, relacionadas entre sí mediante las ecuaciones de estado. Éstas se pueden combinar para expresar la energía interna y los potenciales termodinámicos, útiles para determinar las condiciones de equilibrio entre sistemas y los procesos espontáneos.
Con estas herramientas, la termodinámica describe cómo los sistemas responden a los cambios en su entorno. Esto se puede aplicar a una amplia variedad de temas de ciencia e ingeniería, tales como motores, transiciones de fase, reacciones químicas, fenómenos de transporte, e incluso agujeros negros. Los resultados de la termodinámica son esenciales para otros campos de la física y la química, ingeniería química, ingeniería aeroespacial, ingeniería mecánica, biología celular, ingeniería biomédica, y la ciencia de materiales por nombrar algunos.
Leyes de la termodinámica
Primera ley de la termodinámica
También conocido como principio de conservación de la energía para la termodinámica, establece que si se realiza trabajo sobre un sistema o bien éste intercambia calor con otro, la energía interna del sistema cambiará. Visto de otra forma, esta ley permite definir el calor como la energía necesaria que debe intercambiar el sistema para compensar las diferencias entre trabajo y energía interna. Fue propuesta por Antoine Lavoisier.
Que aplicada a la termodinámica teniendo en cuenta el criterio de signos
termodinámico, queda de la forma:
Segunda ley de la termodinámica
Esta ley regula la dirección en la que deben llevarse a cabo los procesos termodinámicos y, por lo tanto, la imposibilidad de que ocurran en el sentido contrario (por ejemplo, que una mancha de tinta dispersada en el agua pueda volver a concentrarse en un pequeño volumen). También establece, en algunos casos, la imposibilidad de convertir completamente toda la energía de un tipo en otro sin pérdidas. De esta forma, La Segunda ley impone restricciones para las transferencias de energía que hipotéticamente pudieran llevarse a cabo teniendo en cuenta sólo el Primer Principio. Esta ley apoya todo su contenido aceptando la existencia de una magnitud física llamada entropía tal que, para un sistema aislado (que no intercambia materia ni energía con su entorno), la variación de la entropía siempre debe ser mayor que cero.
Debido a esta ley también se tiene que el flujo espontáneo de calor siempre es unidireccional, desde los cuerpos a temperatura más alta a aquellos de temperatura más baja.
Existen numerosos enunciados equivalentes para definir este principio, destacándose el de Clausius y el de Kelvin.
Enunciado de Clausius
En palabras de Sears es: "No es posible ningún proceso cuyo único resultado sea la extracción de calor de un recipiente a una cierta temperatura y la absorción de una cantidad igual de calor por un recipiente a temperatura más elevada".
Enunciado de Kelvin
No existe ningún dispositivo que, operando por ciclos, absorba calor de una única
fuente y lo convierta íntegramente en trabajo.
Otra interpretación
Es imposible construir una máquina térmica cíclica que transforme calor en trabajo sin aumentar la energía termodinámica del ambiente. Debido a esto podemos concluir que el rendimiento energético de una máquina térmica cíclica que convierte calor en trabajo siempre será menor a la unidad y ésta estará más próxima a la unidad cuanto mayor sea el rendimiento energético de la misma. Es decir, mientras mayor sea el rendimiento energético de una máquina térmica, menor será el impacto en el ambiente, y viceversa.
Un sistema (lat. systema, proveniente del griego σύστημα) es un conjunto de funciones, virtualmente referenciada sobre ejes, bien sean estos reales o abstractos.
Seres vivos como sistemas abiertos
Todos los sistemas vivos operan y evolucionan dentro de los límites de
las leyes básicas de la física y de la química. Así, las leyes de la termodinámica
que establecen las relaciones que se producen entre las distintas
formas de energía y sus transformaciones, son particularmente importantes
para comprender la vida.
Desde el punto de vista de la termodinámica, los seres vivos son sistemas
abiertos, es decir, intercambian materia y energía con el medio.
De acuerdo con la primera ley de la termodinámica o ley de la conservación
de la energía, la energía puede transformarse de una forma en
otra y se mantiene constante en el universo. En este sentido, la energía
proveniente del Sol llega a la Tierra en forma de luz y calor. En las plantas
y en las bacterias fotosintéticas, la energía lumínica es utilizada para
sintetizar moléculas orgánicas, por medio de la fotosíntesis. En este proceso,
se unen moléculas simples, a través de enlaces químicos, formando
moléculas más complejas, como los azúcares. La energía presente en
estos enlaces, es una forma de energía química que, posteriormente, a
través de reacciones de oxidación que ocurren en el interior de las células,
los organismos transforman en otros tipos de energía que les permiten
efectuar sus funciones vitales (nutrición, reproducción y relación).
Todos los procesos de la vida requieren energía. Las plantas transforman la
energía lumínica del Sol, en energía química, que se almacena en los enlaces
de las moléculas sintetizadas durante la fotosíntesis. Cuando estos enlaces se
rompen, liberan energía, la que es utilizada para llevar a cabo los procesos
metabólicos del vegetal. Luego, un animal al alimentarse del pasto, utiliza
la energía que las plantas transformaron y almacenaron, para realizar sus
propias reacciones químicas.
Termodinámica
La termodinámica (del griego θερμo-, termo, que significa "calor" 1 y δύναμις, dinámico, que significa "fuerza" 2 ) es una rama de la física que estudia los efectos de los cambios de la temperatura, presión y volumen de los sistemas físicos a un nivel macroscópico. Aproximadamente, calor significa "energía en tránsito" y dinámica se refiere al "movimiento", por lo que, en esencia, la termodinámica estudia la circulación de la energía y cómo la energía infunde movimiento. Históricamente, la termodinámica se desarrolló a partir de la necesidad de aumentar la eficiencia de las primeras máquinas de vapor.
El punto de partida para la mayor parte de las consideraciones termodinámicas son las leyes de la termodinámica, que postulan que la energía puede ser intercambiada entre sistemas físicos en forma de calor o trabajo. También se postula la existencia de una magnitud llamada entropía, que puede ser definida para cualquier sistema. En la termodinámica se estudian y clasifican las interacciones entre diversos sistemas, lo que lleva a definir conceptos como sistema termodinámico y su contorno. Un sistema termodinámico se caracteriza por sus propiedades, relacionadas entre sí mediante las ecuaciones de estado. Éstas se pueden combinar para expresar la energía interna y los potenciales termodinámicos, útiles para determinar las condiciones de equilibrio entre sistemas y los procesos espontáneos.
Con estas herramientas, la termodinámica describe cómo los sistemas responden a los cambios en su entorno. Esto se puede aplicar a una amplia variedad de temas de ciencia e ingeniería, tales como motores, transiciones de fase, reacciones químicas, fenómenos de transporte, e incluso agujeros negros. Los resultados de la termodinámica son esenciales para otros campos de la física y la química, ingeniería química, ingeniería aeroespacial, ingeniería mecánica, biología celular, ingeniería biomédica, y la ciencia de materiales por nombrar algunos.
Leyes de la termodinámica
Primera ley de la termodinámica
También conocido como principio de conservación de la energía para la termodinámica, establece que si se realiza trabajo sobre un sistema o bien éste intercambia calor con otro, la energía interna del sistema cambiará. Visto de otra forma, esta ley permite definir el calor como la energía necesaria que debe intercambiar el sistema para compensar las diferencias entre trabajo y energía interna. Fue propuesta por Antoine Lavoisier.
Que aplicada a la termodinámica teniendo en cuenta el criterio de signos
termodinámico, queda de la forma:
Segunda ley de la termodinámica
Esta ley regula la dirección en la que deben llevarse a cabo los procesos termodinámicos y, por lo tanto, la imposibilidad de que ocurran en el sentido contrario (por ejemplo, que una mancha de tinta dispersada en el agua pueda volver a concentrarse en un pequeño volumen). También establece, en algunos casos, la imposibilidad de convertir completamente toda la energía de un tipo en otro sin pérdidas. De esta forma, La Segunda ley impone restricciones para las transferencias de energía que hipotéticamente pudieran llevarse a cabo teniendo en cuenta sólo el Primer Principio. Esta ley apoya todo su contenido aceptando la existencia de una magnitud física llamada entropía tal que, para un sistema aislado (que no intercambia materia ni energía con su entorno), la variación de la entropía siempre debe ser mayor que cero.
Debido a esta ley también se tiene que el flujo espontáneo de calor siempre es unidireccional, desde los cuerpos a temperatura más alta a aquellos de temperatura más baja.
Existen numerosos enunciados equivalentes para definir este principio, destacándose el de Clausius y el de Kelvin.
Enunciado de Clausius
En palabras de Sears es: "No es posible ningún proceso cuyo único resultado sea la extracción de calor de un recipiente a una cierta temperatura y la absorción de una cantidad igual de calor por un recipiente a temperatura más elevada".
Enunciado de Kelvin
No existe ningún dispositivo que, operando por ciclos, absorba calor de una única
fuente y lo convierta íntegramente en trabajo.
Otra interpretación
Es imposible construir una máquina térmica cíclica que transforme calor en trabajo sin aumentar la energía termodinámica del ambiente. Debido a esto podemos concluir que el rendimiento energético de una máquina térmica cíclica que convierte calor en trabajo siempre será menor a la unidad y ésta estará más próxima a la unidad cuanto mayor sea el rendimiento energético de la misma. Es decir, mientras mayor sea el rendimiento energético de una máquina térmica, menor será el impacto en el ambiente, y viceversa.
CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS
CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS
Las enzimas presentan una serie de características notables como las siguientes:
Son proteínas que poseen un efecto catalizador al reducir la barrera energética de ciertas reacciones químicas.
Influyen sólo en la velocidad de reacción sin alterar el estado de equilibrio.
Actúan en pequeñas cantidades.
Forman un complejo reversible con el sustrato.
No se consumen en la reacción, pudiendo actuar una y otra vez.
Muestran especificidad por el sustrato.
Su producción está directamente controlada por genes.
Estas características tan especiales pueden ser explicadas, según nuestro criterio, mediante el concepto de Información. En el trabajo Una nueva teoría acerca de las ‘diluciones homeopáticas’, definimos a la Información como la disposición a actuar, y de una determinada manera, que presenta un ente cualquiera –en este caso, un ente biológico-, en presencia del receptor adecuado. La Información latente en la compleja microestructura proteica de la enzima, representa una disposición a actuar que solamente se puede hacer activa en presencia del receptor adecuado, que en este caso es el sustrato correspondiente.
La Información se expresa, como ya sabemos, únicamente existiendo un estado neguentrópico. Y ese estado neguentrópico lo encontramos cada vez que hay una reacción química lejos de su equilibrio. Así, entonces, cuando alguna enzima está frente a su sustrato específico, actúa constituyendo con él un complejo reversible, el ya mencionado complejo enzima-sustrato.
La formación de este complejo representa el punto culminante de la acción catalizadora de una enzima (estado de transición). Pues es a nivel de este complejo que se produce la "activación" del sustrato, facilitándose así el proceso químico catalizado.
Si comparamos una misma reacción química con y sin enzimas, apreciamos cómo en el primer caso la magnitud de la energía de activación –es decir, la cantidad de energía necesaria para que la reacción se desencadene-, es mucho menor que en el segundo caso. De ahí que se diga que la enzima reduce la energía de activación requerida para acelerar cierta específica reacción química.
Las enzimas presentan una serie de características notables como las siguientes:
Son proteínas que poseen un efecto catalizador al reducir la barrera energética de ciertas reacciones químicas.
Influyen sólo en la velocidad de reacción sin alterar el estado de equilibrio.
Actúan en pequeñas cantidades.
Forman un complejo reversible con el sustrato.
No se consumen en la reacción, pudiendo actuar una y otra vez.
Muestran especificidad por el sustrato.
Su producción está directamente controlada por genes.
Estas características tan especiales pueden ser explicadas, según nuestro criterio, mediante el concepto de Información. En el trabajo Una nueva teoría acerca de las ‘diluciones homeopáticas’, definimos a la Información como la disposición a actuar, y de una determinada manera, que presenta un ente cualquiera –en este caso, un ente biológico-, en presencia del receptor adecuado. La Información latente en la compleja microestructura proteica de la enzima, representa una disposición a actuar que solamente se puede hacer activa en presencia del receptor adecuado, que en este caso es el sustrato correspondiente.
La Información se expresa, como ya sabemos, únicamente existiendo un estado neguentrópico. Y ese estado neguentrópico lo encontramos cada vez que hay una reacción química lejos de su equilibrio. Así, entonces, cuando alguna enzima está frente a su sustrato específico, actúa constituyendo con él un complejo reversible, el ya mencionado complejo enzima-sustrato.
La formación de este complejo representa el punto culminante de la acción catalizadora de una enzima (estado de transición). Pues es a nivel de este complejo que se produce la "activación" del sustrato, facilitándose así el proceso químico catalizado.
Si comparamos una misma reacción química con y sin enzimas, apreciamos cómo en el primer caso la magnitud de la energía de activación –es decir, la cantidad de energía necesaria para que la reacción se desencadene-, es mucho menor que en el segundo caso. De ahí que se diga que la enzima reduce la energía de activación requerida para acelerar cierta específica reacción química.
FUNCIONES GENERALES DE LAS ENZIMAS
Catálisis
La catálisis es el proceso a través del cual se incrementa la velocidad de una reacción química. El proceso de catálisis implica la presencia de una sustancia que hace parte del sistema y sin embargo la reacción se puede llevar a cabo sin ella. Esta sustancia se llama catalizador. Un catalizador es una sustancia que aumenta la velocidad de una reacción, reaccionando, regenerándose y que puede ser recuperado al final de la reacción (el catalizador se fragmenta en pequeñas partículas para
acelerar el proceso). Si retarda la reacción, se llama inhibidor.
Naturaleza del Proceso
La velocidad de reacción depende de las velocidades de los pasos del mecanismo. La función del catalizador es simplemente proveer un mecanismo adicional (ruta diferente) para ir de reactivos a productos. Este mecanismo de alternativa tiene una energía de activación menor que el mecanismo en ausencia de catalizador; por otra parte, normalmente el Factor de Frecuencia A -véase también Cinética y Mecanismos de Reacción- es parecido para la reacción no catalizada y la catalizada. De aquí que la constante de velocidad de la reacción catalizada sea mayor que la no catalizada.
Clasificación de la Catálisis
La catálisis se clasifica en función de la naturaleza química del medio de la reacción. A partir del número de fases presentes y de la química implicada es posible agrupar de acuerdo a su aplicación.
• Catálisis homogénea
• Catálisis ácido-base
• Catálisis heterogénea
• Catálisis enzimática
El catalizador, por definición, no cambia su concentración durante la reacción de catálisis (la reacción intermedia que reduce la energía de activación. Sin embargo, es posible que sí participe en la reacción global, y se habla entonces de una reacción autocatalítica.
En biología, los catalizadores más importantes son las enzimas, biomoléculas responsables de regular la velocidad de un gran número de reacciones en los seres vivos, incluyendo todo el metabolismo. Véase, por ejemplo, la ADN polimerasa.
En los procesos industriales, la catálisis es de enorme importancia, ya que permite llevar a cabo las reacciones en tiempos mucho más cortos, con el consiguiente beneficio económico. Véase, por ejemplo, el proceso de Haber.
Aunque los catalizadores no se consumen directamente en la reacción, sí que hay que tener en cuenta la posibilidad del envenenamiento de un catalizador: la reacción con una impureza que convierte el catalizador en otra sustancia (otro compuesto químico) sin actividad catalítica.
Coenzima
Los coenzimas son cofactores orgánicos no proteicos, termoestables, que unidos a una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalíticamente activa de la enzima.
Tienen en general baja masa molecular (al menos comparada con la apoenzima) y son claves en el mecanismo de catálisis, por ejemplo, aceptando o donando electrones o grupos funcionales, que transportan de un enzima a otro.
A diferencia de las enzimas, los coenzimas se modifican y consumen durante la reacción química; por ejemplo, el NAD+ se reduce a NADH cuando acepta dos electrones (y un protón) y por tanto se agota; cuando el NADH libera sus electrones se recupera el NAD+, que de nuevo puede actuar como coenzima.
Mecanismo de acción de las coenzimas
El mecanismo de acción básico de las coenzimas es el siguiente:
1.La coenzima se une a un enzima,
2.La enzima capta su substrato específico,
3.La enzima ataca a dicho substrato, arrancándole algunos de sus átomos,
4.La enzima cede a la coenzima dichos átomos provenientes del substrato,
5.La coenzima acepta dichos átomos y se desprende de la enzima.
6.La coenzima no es el aceptor final de esos átomos, sino que debe liberarlos tarde o temprano,
7.La coenzima transporta dichos átomos y acaba cediéndolos, recuperando así su capacidad para aceptar nuevos átomos.
Este último paso es esencial para no agotar la dotación de coenzimas de una célula ya que las enzimas junto con las que actúa no pueden realizar la reacción química sin el concurso de su coenzima.
Algunas coenzimas están fuerte y permanentemente unidas a su enzima, constituyendo en la práctica un grupo prostético; tal es el caso del FMN a la enzima NADH deshidrogenasa o el FAD a la succinato deshidrogenasa.
Cada coenzima está especializada en aceptar y transportar un tipo de átomos determinado; unos aceptan hidrógenos, otros grupos acetilo, amino, etc. No obstante, las coenzimas no son nada específicas respecto a las enzimas a las que se unen, de modo que una misma coenzima puede unirse a un gran número de enzimas distintas y es por ello que el número de coenzimas diferentes es relativamente bajo.
Principales coenzimas
•FMN (Flavín mononucleótido): transferencia de electrones y protones.
•NAD+(nicotín-adenín dinucleótido): transferencia de electrones y protones.
•NADP+ (nicotín-adenín dinucleótido fosfato): transferencia de electrones y protones.
•Coenzima A: transferencia de grupos acetilo (por ejemplo, en la descarboxilación del ácido pirúvico) y de grupos acilo en general.
•Coenzima Q: transferencia de electrones en la cadena respiratoria.
•Coenzima B12: transferencia de grupos metilo o hidrógenos entre moléculas.
•TPP (Pirofosfato de tiamina): transferencia de grupos aldehído; forma parte, entre otros, del complejo piruvato deshidrogenasa.
•Vitamina C
•PLP (fosfato de piridoxal): transferencia de grupos amino.
•PMP (fosfato de piridoxamina): transferencia de grupos amino.
•FH4 (ácido tetrahidrofólico): transferencia de grupos formilo, metenilo y metileno.
•Biocitina: transferencia de dióxido de carbono.
•Ácido lipoico: transferencia de hidrógenos, grupos acilo y metilamina.
Coenzimas y vitaminas
Muchas vitaminas, o sus derivados, actúan como coenzimas:
•Vitamina B1 o tiamina: su derivado, el pirofosfato de tiamina es esencial para el metabolismo energético de los glúcidos.
•Vitamina B2 o riboflavina: sus derivados son nucleótidos coenzimáticos con gran poder reductor como el FAD y el FMN.
•Vitamina B3 o niacina: sus derivados son nucleótidos coenzimáticos con gran poder reductor como el NAD+ o el NADP+.
•Vitamina B5 o ácido pantoténico: su principal derivado es la coenzima A (Co-A), con gran importancia en diveros procesos metabólicos.
•Vitamina B6 o piridoxina. Sus principales derivados son los coenzimas PLP (fosfato de piridoxal) y PMP (fosfato de piridoxamina), esenciales en el metabolismo de los aminoácidos.
•Vitamina B7 o biotina (vitamina H). Su derivado, la biocitina, es esencial para el funcionamiento de numerosas carboxilasas (enzimas).
•Vitamina B9 o ácido fólico (vitamina M). Su derivado, el FH4 es esencial en la síntesis de purinas.
•Vitamina B12 o cianocobalamina: coenzima B12.
•Vitamina E y Vitamina K: químicamente similares al coenzima Q.
La catálisis es el proceso a través del cual se incrementa la velocidad de una reacción química. El proceso de catálisis implica la presencia de una sustancia que hace parte del sistema y sin embargo la reacción se puede llevar a cabo sin ella. Esta sustancia se llama catalizador. Un catalizador es una sustancia que aumenta la velocidad de una reacción, reaccionando, regenerándose y que puede ser recuperado al final de la reacción (el catalizador se fragmenta en pequeñas partículas para
acelerar el proceso). Si retarda la reacción, se llama inhibidor.
Naturaleza del Proceso
La velocidad de reacción depende de las velocidades de los pasos del mecanismo. La función del catalizador es simplemente proveer un mecanismo adicional (ruta diferente) para ir de reactivos a productos. Este mecanismo de alternativa tiene una energía de activación menor que el mecanismo en ausencia de catalizador; por otra parte, normalmente el Factor de Frecuencia A -véase también Cinética y Mecanismos de Reacción- es parecido para la reacción no catalizada y la catalizada. De aquí que la constante de velocidad de la reacción catalizada sea mayor que la no catalizada.
Clasificación de la Catálisis
La catálisis se clasifica en función de la naturaleza química del medio de la reacción. A partir del número de fases presentes y de la química implicada es posible agrupar de acuerdo a su aplicación.
• Catálisis homogénea
• Catálisis ácido-base
• Catálisis heterogénea
• Catálisis enzimática
El catalizador, por definición, no cambia su concentración durante la reacción de catálisis (la reacción intermedia que reduce la energía de activación. Sin embargo, es posible que sí participe en la reacción global, y se habla entonces de una reacción autocatalítica.
En biología, los catalizadores más importantes son las enzimas, biomoléculas responsables de regular la velocidad de un gran número de reacciones en los seres vivos, incluyendo todo el metabolismo. Véase, por ejemplo, la ADN polimerasa.
En los procesos industriales, la catálisis es de enorme importancia, ya que permite llevar a cabo las reacciones en tiempos mucho más cortos, con el consiguiente beneficio económico. Véase, por ejemplo, el proceso de Haber.
Aunque los catalizadores no se consumen directamente en la reacción, sí que hay que tener en cuenta la posibilidad del envenenamiento de un catalizador: la reacción con una impureza que convierte el catalizador en otra sustancia (otro compuesto químico) sin actividad catalítica.
Coenzima
Los coenzimas son cofactores orgánicos no proteicos, termoestables, que unidos a una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalíticamente activa de la enzima.
Tienen en general baja masa molecular (al menos comparada con la apoenzima) y son claves en el mecanismo de catálisis, por ejemplo, aceptando o donando electrones o grupos funcionales, que transportan de un enzima a otro.
A diferencia de las enzimas, los coenzimas se modifican y consumen durante la reacción química; por ejemplo, el NAD+ se reduce a NADH cuando acepta dos electrones (y un protón) y por tanto se agota; cuando el NADH libera sus electrones se recupera el NAD+, que de nuevo puede actuar como coenzima.
Mecanismo de acción de las coenzimas
El mecanismo de acción básico de las coenzimas es el siguiente:
1.La coenzima se une a un enzima,
2.La enzima capta su substrato específico,
3.La enzima ataca a dicho substrato, arrancándole algunos de sus átomos,
4.La enzima cede a la coenzima dichos átomos provenientes del substrato,
5.La coenzima acepta dichos átomos y se desprende de la enzima.
6.La coenzima no es el aceptor final de esos átomos, sino que debe liberarlos tarde o temprano,
7.La coenzima transporta dichos átomos y acaba cediéndolos, recuperando así su capacidad para aceptar nuevos átomos.
Este último paso es esencial para no agotar la dotación de coenzimas de una célula ya que las enzimas junto con las que actúa no pueden realizar la reacción química sin el concurso de su coenzima.
Algunas coenzimas están fuerte y permanentemente unidas a su enzima, constituyendo en la práctica un grupo prostético; tal es el caso del FMN a la enzima NADH deshidrogenasa o el FAD a la succinato deshidrogenasa.
Cada coenzima está especializada en aceptar y transportar un tipo de átomos determinado; unos aceptan hidrógenos, otros grupos acetilo, amino, etc. No obstante, las coenzimas no son nada específicas respecto a las enzimas a las que se unen, de modo que una misma coenzima puede unirse a un gran número de enzimas distintas y es por ello que el número de coenzimas diferentes es relativamente bajo.
Principales coenzimas
•FMN (Flavín mononucleótido): transferencia de electrones y protones.
•NAD+(nicotín-adenín dinucleótido): transferencia de electrones y protones.
•NADP+ (nicotín-adenín dinucleótido fosfato): transferencia de electrones y protones.
•Coenzima A: transferencia de grupos acetilo (por ejemplo, en la descarboxilación del ácido pirúvico) y de grupos acilo en general.
•Coenzima Q: transferencia de electrones en la cadena respiratoria.
•Coenzima B12: transferencia de grupos metilo o hidrógenos entre moléculas.
•TPP (Pirofosfato de tiamina): transferencia de grupos aldehído; forma parte, entre otros, del complejo piruvato deshidrogenasa.
•Vitamina C
•PLP (fosfato de piridoxal): transferencia de grupos amino.
•PMP (fosfato de piridoxamina): transferencia de grupos amino.
•FH4 (ácido tetrahidrofólico): transferencia de grupos formilo, metenilo y metileno.
•Biocitina: transferencia de dióxido de carbono.
•Ácido lipoico: transferencia de hidrógenos, grupos acilo y metilamina.
Coenzimas y vitaminas
Muchas vitaminas, o sus derivados, actúan como coenzimas:
•Vitamina B1 o tiamina: su derivado, el pirofosfato de tiamina es esencial para el metabolismo energético de los glúcidos.
•Vitamina B2 o riboflavina: sus derivados son nucleótidos coenzimáticos con gran poder reductor como el FAD y el FMN.
•Vitamina B3 o niacina: sus derivados son nucleótidos coenzimáticos con gran poder reductor como el NAD+ o el NADP+.
•Vitamina B5 o ácido pantoténico: su principal derivado es la coenzima A (Co-A), con gran importancia en diveros procesos metabólicos.
•Vitamina B6 o piridoxina. Sus principales derivados son los coenzimas PLP (fosfato de piridoxal) y PMP (fosfato de piridoxamina), esenciales en el metabolismo de los aminoácidos.
•Vitamina B7 o biotina (vitamina H). Su derivado, la biocitina, es esencial para el funcionamiento de numerosas carboxilasas (enzimas).
•Vitamina B9 o ácido fólico (vitamina M). Su derivado, el FH4 es esencial en la síntesis de purinas.
•Vitamina B12 o cianocobalamina: coenzima B12.
•Vitamina E y Vitamina K: químicamente similares al coenzima Q.
ESPECIFICIDAD ENZIMATICA
Especificidad Enzimática.
Los enzimas son muy específicos, discriminando fácilmente entre sustratos con estructuras muy similares. Existen dos principios fundamentales que están interrelacionados y que proporcionan una explicación general de cómo funcionan los enzimas. Primero, el poder catalítico de los enzimas proviene en último término de la energía libre emitida al formarse los múltiples enlaces débiles e interacciones que se producen entre el enzima y el sustratro. Esta energía de fijación proporciona tanto especificidad como catálisis. Segundo, las interacciones débiles son óptimas en el estado de transición de la reacción; los sitios activos de los enzimas son complementarios no a los sustratos, si no a los estados de transición de las reacciones que catalizan.
La misma energía de fijación que aporta energía para la catálisis también hace que el enzima sea específico. La especificidad se refiere a la capacidad de un enzima de discriminar entre dos sutratos competitivos.
Los enzimas son muy específicos, discriminando fácilmente entre sustratos con estructuras muy similares. Existen dos principios fundamentales que están interrelacionados y que proporcionan una explicación general de cómo funcionan los enzimas. Primero, el poder catalítico de los enzimas proviene en último término de la energía libre emitida al formarse los múltiples enlaces débiles e interacciones que se producen entre el enzima y el sustratro. Esta energía de fijación proporciona tanto especificidad como catálisis. Segundo, las interacciones débiles son óptimas en el estado de transición de la reacción; los sitios activos de los enzimas son complementarios no a los sustratos, si no a los estados de transición de las reacciones que catalizan.
La misma energía de fijación que aporta energía para la catálisis también hace que el enzima sea específico. La especificidad se refiere a la capacidad de un enzima de discriminar entre dos sutratos competitivos.
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