Catálisis
La catálisis es el proceso a través del cual se incrementa la velocidad de una reacción química. El proceso de catálisis implica la presencia de una sustancia que hace parte del sistema y sin embargo la reacción se puede llevar a cabo sin ella. Esta sustancia se llama catalizador. Un catalizador es una sustancia que aumenta la velocidad de una reacción, reaccionando, regenerándose y que puede ser recuperado al final de la reacción (el catalizador se fragmenta en pequeñas partículas para
acelerar el proceso). Si retarda la reacción, se llama inhibidor.
Naturaleza del Proceso
La velocidad de reacción depende de las velocidades de los pasos del mecanismo. La función del catalizador es simplemente proveer un mecanismo adicional (ruta diferente) para ir de reactivos a productos. Este mecanismo de alternativa tiene una energía de activación menor que el mecanismo en ausencia de catalizador; por otra parte, normalmente el Factor de Frecuencia A -véase también Cinética y Mecanismos de Reacción- es parecido para la reacción no catalizada y la catalizada. De aquí que la constante de velocidad de la reacción catalizada sea mayor que la no catalizada.
Clasificación de la Catálisis
La catálisis se clasifica en función de la naturaleza química del medio de la reacción. A partir del número de fases presentes y de la química implicada es posible agrupar de acuerdo a su aplicación.
• Catálisis homogénea
• Catálisis ácido-base
• Catálisis heterogénea
• Catálisis enzimática
El catalizador, por definición, no cambia su concentración durante la reacción de catálisis (la reacción intermedia que reduce la energía de activación. Sin embargo, es posible que sí participe en la reacción global, y se habla entonces de una reacción autocatalítica.
En biología, los catalizadores más importantes son las enzimas, biomoléculas responsables de regular la velocidad de un gran número de reacciones en los seres vivos, incluyendo todo el metabolismo. Véase, por ejemplo, la ADN polimerasa.
En los procesos industriales, la catálisis es de enorme importancia, ya que permite llevar a cabo las reacciones en tiempos mucho más cortos, con el consiguiente beneficio económico. Véase, por ejemplo, el proceso de Haber.
Aunque los catalizadores no se consumen directamente en la reacción, sí que hay que tener en cuenta la posibilidad del envenenamiento de un catalizador: la reacción con una impureza que convierte el catalizador en otra sustancia (otro compuesto químico) sin actividad catalítica.
Coenzima
Los coenzimas son cofactores orgánicos no proteicos, termoestables, que unidos a una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalíticamente activa de la enzima.
Tienen en general baja masa molecular (al menos comparada con la apoenzima) y son claves en el mecanismo de catálisis, por ejemplo, aceptando o donando electrones o grupos funcionales, que transportan de un enzima a otro.
A diferencia de las enzimas, los coenzimas se modifican y consumen durante la reacción química; por ejemplo, el NAD+ se reduce a NADH cuando acepta dos electrones (y un protón) y por tanto se agota; cuando el NADH libera sus electrones se recupera el NAD+, que de nuevo puede actuar como coenzima.
Mecanismo de acción de las coenzimas
El mecanismo de acción básico de las coenzimas es el siguiente:
1.La coenzima se une a un enzima,
2.La enzima capta su substrato específico,
3.La enzima ataca a dicho substrato, arrancándole algunos de sus átomos,
4.La enzima cede a la coenzima dichos átomos provenientes del substrato,
5.La coenzima acepta dichos átomos y se desprende de la enzima.
6.La coenzima no es el aceptor final de esos átomos, sino que debe liberarlos tarde o temprano,
7.La coenzima transporta dichos átomos y acaba cediéndolos, recuperando así su capacidad para aceptar nuevos átomos.
Este último paso es esencial para no agotar la dotación de coenzimas de una célula ya que las enzimas junto con las que actúa no pueden realizar la reacción química sin el concurso de su coenzima.
Algunas coenzimas están fuerte y permanentemente unidas a su enzima, constituyendo en la práctica un grupo prostético; tal es el caso del FMN a la enzima NADH deshidrogenasa o el FAD a la succinato deshidrogenasa.
Cada coenzima está especializada en aceptar y transportar un tipo de átomos determinado; unos aceptan hidrógenos, otros grupos acetilo, amino, etc. No obstante, las coenzimas no son nada específicas respecto a las enzimas a las que se unen, de modo que una misma coenzima puede unirse a un gran número de enzimas distintas y es por ello que el número de coenzimas diferentes es relativamente bajo.
Principales coenzimas
•FMN (Flavín mononucleótido): transferencia de electrones y protones.
•NAD+(nicotín-adenín dinucleótido): transferencia de electrones y protones.
•NADP+ (nicotín-adenín dinucleótido fosfato): transferencia de electrones y protones.
•Coenzima A: transferencia de grupos acetilo (por ejemplo, en la descarboxilación del ácido pirúvico) y de grupos acilo en general.
•Coenzima Q: transferencia de electrones en la cadena respiratoria.
•Coenzima B12: transferencia de grupos metilo o hidrógenos entre moléculas.
•TPP (Pirofosfato de tiamina): transferencia de grupos aldehído; forma parte, entre otros, del complejo piruvato deshidrogenasa.
•Vitamina C
•PLP (fosfato de piridoxal): transferencia de grupos amino.
•PMP (fosfato de piridoxamina): transferencia de grupos amino.
•FH4 (ácido tetrahidrofólico): transferencia de grupos formilo, metenilo y metileno.
•Biocitina: transferencia de dióxido de carbono.
•Ácido lipoico: transferencia de hidrógenos, grupos acilo y metilamina.
Coenzimas y vitaminas
Muchas vitaminas, o sus derivados, actúan como coenzimas:
•Vitamina B1 o tiamina: su derivado, el pirofosfato de tiamina es esencial para el metabolismo energético de los glúcidos.
•Vitamina B2 o riboflavina: sus derivados son nucleótidos coenzimáticos con gran poder reductor como el FAD y el FMN.
•Vitamina B3 o niacina: sus derivados son nucleótidos coenzimáticos con gran poder reductor como el NAD+ o el NADP+.
•Vitamina B5 o ácido pantoténico: su principal derivado es la coenzima A (Co-A), con gran importancia en diveros procesos metabólicos.
•Vitamina B6 o piridoxina. Sus principales derivados son los coenzimas PLP (fosfato de piridoxal) y PMP (fosfato de piridoxamina), esenciales en el metabolismo de los aminoácidos.
•Vitamina B7 o biotina (vitamina H). Su derivado, la biocitina, es esencial para el funcionamiento de numerosas carboxilasas (enzimas).
•Vitamina B9 o ácido fólico (vitamina M). Su derivado, el FH4 es esencial en la síntesis de purinas.
•Vitamina B12 o cianocobalamina: coenzima B12.
•Vitamina E y Vitamina K: químicamente similares al coenzima Q.
